Thermo Scientific™ BS3-d4 (bis(sulfosuccinimidyl) 2,2,7,7-suberate-d4)

Descripción

Los reactivos Thermo Scientific™ Pierce BS3-d0/d4 forman un conjunto de variedades de masa pesada (deuterada) y ligera del conocido entrecruzador reactivo de aminas BS3 que facilita la identificación de péptidos entrecruzados mediante espectrometría de masas.

Está surgiendo rápidamente una nueva estrategia para estudiar la estructura y la función de las proteínas que integra la utilidad probada de entrecruzamiento con el poder de la espectrometría de masas (MS) para obtener información sobre la estructura terciaria de las proteínas y la formación de complejos de proteínas. Los reactivos introducidos aquí generarán patrones de MS en los que los péptidos entrecruzados obtenidos diferirán en cuatro unidades de masa después de la digestión enzimática de la proteína entrecruzada o el complejo de proteínas.

Características destacadas:

• Entrecruzador con pocillos, de alta pureza, etiquetado con deuterio y su análogo que contiene hidrógeno
• Instrucciones editadas por un experto en el campo del entrecruzamiento y la estrategia de MS
• El par de reactivos a base de suberato y glutarato proporciona una opción de “regla molecular” para estudiar distancias intermoleculares e intramoleculares y obtener información estructural, algo imposible de conseguir con un solo reactivo.
• Eficaz y práctico: requiere solamente algunos microgramos de proteína; una alternativa excelente al NMR o a los métodos basados en cristalografía de rayos X que requieren grandes cantidades de proteína, solventes especiales o formación de cristales.
• Grupos reactivos: Éster de sulfo-NHS (homobifuncional)
• Reactivo a: Grupos aminos

Nota:

References Illustrating Applications of Heavy/Light Crosslinking Reagents and Mass Spectrometry Sinz, A. (2003). Chemical crosslinking and mass spectrometry for mapping three-dimensional structures of proteins and protein complexes.J. Mass Spectrom.38, 1225-1237. Dihazi, G.H. and Sinz, A. (2003). Mapping low-resolution three-dimensional protein structure using chemical crosslinking and Fourier transform ion-cyclotron resonance mass spectrometry. Rapid Commun. Mass Spectrom.17, 2005-2014. Kalkhof, S.et al.(2005).