Invitrogen™ Human MMP2 ELISA Kit

Las MMP (metaloproteinasa de matriz) son enzimas proteolíticas capaces de degradar los componentes del tejido conectivo. Las MMP tienen un modo común de activación, una secuencia de aminoácidos conservados en la región del sitio activo de unión de metales putativos, y están inhibidas por inhibidores de tejido específicos de las metaloproteinasas (TIMP). La MMPa y los TIMP desempeñan un papel importante en la regulación de la angiogénesis. La MMP2 se sintetiza como una proenzima de 631 aminoácidos que se activa por la escisión de los primeros 80 aminoácidos, y contiene la estructura básica de los dominios de propéptido, catalítico y hemopexina. Las metaloproteinasas de matriz (MMP) son una familia de al menos dieciocho zincendopeptidasas secretadas y unidas a la membrana. Colectivamente, estas enzimas pueden degradar todos los componentes de la matriz extracelular, incluyendo colágenos fibrilares y no fibrilares, fibronectina, laminina y glicoproteínas de la membrana basal. En general, un péptido de señal, un propéptido y un dominio catalítico que contienen el sitio altamente conservado de unión al zinc caracterizan la estructura de las MMP. Funcionalmente, MMP2 está implicada en la remodelación de los tejidos. Las mutaciones en el gen de MMP-2 se han asociado con el síndrome de Winchester y el síndrome de Nodulosis-Artropatía-Osteólisis (NAO). Se han encontrado dos variantes de transcripción que codifican diferentes isoformas de MMP-2.